МОДЕЛЮВАННЯ ТА ОПТИМІЗАЦІЯ ПРОЦЕСУ БІОТЕХНОЛОГІЧНОЇ ПЕРЕЕТЕРИФІКАЦІЇ ЖИРОВИХ СИСТЕМ З ВИКОРИСТАННЯМ LIPOZYME TL IM
DOI:
https://doi.org/10.20998/2078-5364.2025.1.05Ключові слова:
біотехнологічна переетерифікація, моделювання та оптимізація, іммобілізований ферментний препарат, тривалість переетерифікації, показники якості переетерифікованого жируАнотація
Об’єктом дослідження в роботі є моделювання та оптимізація процесу біотехно- логічної переетерифікації жирових систем за допомогою іммобілізованого ферментного препарату Lipozyme TL IM. В роботі вирішено задачу активації ферментного препарату за допомогою зволоження водним розчином гідрокарбонату натрію з рН 7,4…7,7 (3 % мас.). Отримані результати дозволяють мінімізувати тривалість процесу переетерифікації з одночасним отриманням високоякісного продукту. Запропонована обробка фер- ментного препарату дозволяє знизити тривалість процесу біопереетерифікації в моде- льній жировій суміші (пальмовий стеарин, кокосова та соєва олії у співвідношенні 1 : 1 : 1 відповідно) до 3,5…3,7 год. В результаті одержано продукт з високими якісними по- казниками – кислотним (до 0,26 мг КОН/г), пероксидним (до 0,60 ммоль ½ О /кг) та анізидиновим (1,70 у.о.) числами. Отримані дані пояснюються тим, що для ефективного біокаталізу ліполітичним ферментам як білковим молекулам, є необхідним існування двох фаз ліпідної і водної, це забезпечується обґрунтованими в дослідженні параметрами активації. Особливістю отриманих результатів є можливість активації ферментного препарату, яку в промислових умовах не передбачено через загрозу гідролітичних процесів сировини і готової продукції, що призводить до погіршення якості готового продукту. Результати досліджень дозволяють мінімізувати гідролітичні процеси в жировій системі під час переетерифікації з одночасним підвищенням ефективності процесу. З практичної точки зору виявлений механізм активації дозволяє корегування умов обробки ферментного препарату в технології переетерифікації жирових систем. Прик- ладним аспектом використання наукового результату є можливість удосконалення типового технологічного процесу переетерифікації жирів.
Посилання
Kumar, A., Dhar, K., Kanwar, S. S. et al. Lipase catalysis in organic solvents: advantages and applications // Biological Procedures Online. 2016. Vol. 18. P. 1.
Sytnik, N., Demidov, I., Kunitsa, E., Mazaeva, V., Chumak, O. A study of fat interesterification parameters’ effect on the catalytic reaction activity of potassium glycerate // Eastern-European Journal of Enterprise Technologies. 2016. Vol. 3(6). P. 33–38.
Remonatto, D., Miotti, Jr. R., Monti, R. et al. Applications of immobilized lipases in enzymatic reactors: A review // Process Biochemistry. 2022. Vol. 114. P. 1–20.
Xie, W., Zang, X. Immobilized lipase on core–shell structured Fe3O4–MCM-41 nanocomposites as a magnetically recyclable biocatalyst for interesterification of soybean oil and lard // Food Chemistry. 2016. Vol. 194. P. 1283–1292.
Meunier, S. M., Kariminia, H.-R., Legge, R. L. Immobilized enzyme technology for biodiesel production // Advances in Biofeedstocks and Biofuels. 2016. Vol. 2. P. 67–106.
Fernández, A., Longo, M. A., Deive, F. J. Dual role of a natural deep eutectic solvent as lipase extractant and transesterification enhancer // Journal of Cleaner Production. 2022. Vol. 346. P. 131095.
Sharma, S., Bhatt, R. Enhanced production of Commercially Important Amylolytic Enzyme // Lambert Academic Publishing. 2021.
Samoylova, Yu., Piligaev, A., Sorokina, K. N. Application of the immobilized bacterial recombinant lipase from Geobacillus stearothermophilus G3 for the production of fatty acid methyl esters // Catalysis in Industry. 2016. Vol. 8(2). P. 187–193.
Pinheiro, B. B., Riosa, N. S., Rodríguez Aguado, E., Fernandez-Lafuente, R. Chitosan activated with divinyl sulfone: a new heterofunctional support for enzyme immobilization. Application in the immobilization of lipase B from Candida antarctica // International Journal of Biological Macromolecules. 2019. Vol. 130. P. 798–809.
Ismail, A. R., Kashtoh, H., Baek, K. H. et al. Temperature-resistant and solvent- tolerant lipases as industrial biocatalysts: Biotechnological approaches and applications // International Journal of Biological Macromolecules. 2021. Vol. 187. P. 127–142.
Patzl-Fischerleitner, E., Eder, R. Determination of enzymatic activities of commercial enzyme preparations // Mitteilungen Klosterneuburg. 2009. Vol. 59(1). P. 8–14.
Penga, B., Chena, F., Liu, X. et al. Trace water activity could improve the formation of 1,3-oleic-2-medium chain-rich triacylglycerols by promoting acyl migration in the lipase RM IM catalyzed interesterification // Food Chemistry. 2020. Vol. 113. P. 126130.
Osorio, N. M., da Fonseca, M. R., Ferreira-Dias, S. Operational stability of Thermomyces lanuginosus lipase during interesterification of fat in continuous packed-bed reactor // European Journal of Lipid Science and Technology. 2006. Vol. 108. P. 545–553.
Nekrasov, P. O., Gudz, O. M., Nekrasov, O. P., Berezka, T. O. Optimizing the parameters of the production process of fat systems with a minimum content of trans-isomers
// Питання хімії та хімічної технології. 2020. Vol. 3. P. 128–133.
